Péptido

Son un tipo de moléculas formadas por la unión de varios aminoácidos mediante enlaces peptídicos.

Estructura tridimensional:

Una conformación es un ordenamiento espacial de átomos que depende de la rotación de uno o varios enlaces. La conformación de una molécula, como la de una proteína, puede cambiar sin que los enlaces covalentes se rompan, mientras que las diversas configuraciones de una molécula sólo se pueden cambiar si se rompen y vuelven a unir enlaces covalentes. La función biológica de una proteína depende por completo de su conformación nativa.
Una proteína puede ser una sola cadena polipeptídica o puede estar formada por varias de esas cadenas unidas entre sí por interacciones débiles. El estudio de grandes conjuntos de proteínas, como el de todo el complemento de proteínas producidas por una célula, es parte de un campo emergente llamado proteómica.
Las proteínas tienen diversas formas. Muchas son macromoléculas aproximadamente esféricas, hidrosolubles y compactas cuyas cadenas polipeptídicas están dobladas de manera apretada. Esas proteínas globulares tienen un interior hidrofóbico y una superficie hidrofílica, en forma característica. Poseen penetraciones o fisuras que reconocen en forma específica a otros compuestos y se unen a ellos en forma transitoria.

También los polipéptidos pueden ser partes de grandes estructuras subcelulares o extracelulares, como ribosomas, flagelos y cilios, músculos y cromatina. Las proteínas fibrosas son una clase particular de proteínas estructurales que proporcionan soporte mecánico a las células u organismos. En el caso típico, las proteínas fibrosas se ensamblan en grandes cables o hebras. Como ejemplos de proteínas fibrosas están la a-queratina, el componente principal de cabello y uñas, y la colágena, el componente proteínico principal de tendones, piel, huesos y dientes.

Niveles de estructura de las proteínas:

Métodos para determinar la estructura de las proteínas:

Conformación tridimensional de una proteína se determina por cristalografía con rayos X.

Otra técnica para analizar la estructura macromolecular de las proteínas es la espectroscopia de resonancia magnética nuclear (RMN): En general, los espectros de RMN de pequeñas proteínas, como la ribonucleasa A, se pueden deducir con facilidad, pero el espectro de una molécula grande puede ser en extremo complicado.
Por esta razón es muy difícil determina la estructura de las proteínas mayores,
pero la técnica es muy poderosa para las proteínas más.

Conformación del grupo peptídico:

La estructura de las proteínas comienza con la de los enlaces peptídicos, o enlaces de péptido, que unen a los aminoácidos en una cadena polipeptídica. Los dos átomos que intervienen en el enlace peptídico, junto con sus cuatro sustituyentes (el átomo de oxígeno carbonílico, el átomo de hidrógeno de amida y los dos átomos adyacentes de carbono a) constituyen el grupo peptídico. Los análisis cristalográficos de pequeños péptidos con rayos X revelan que el enlace entre el carbono carbonílico y el nitrógeno es más corto que un enlace sencillo típico C—N, pero más  largo que los dobles enlaces CN típicos. Además, el enlace entre el carbono carbonílico y el oxígeno es un poco mayor que el doble enlace típico CO. Esas mediciones indican que los enlaces peptídicos tienen ciertas propiedades del enlace doble y se pueden representar mejor como un híbrido de resonancia. En la conformación trans, los dos carbonos a de residuos adyacentes
de aminoácido están en lados opuestos del enlace peptídico y en las esquinas opuestas
del rectángulo que forma el grupo peptídico plano. En la conformación cis, los dos carbonos a están en el mismo lado del enlace peptídico y están más cerca entre sí. Las conformaciones cis y trans se producen durante la síntesis de la proteína, cuando el enlace peptídico se forma uniendo dos aminoácidos a la cadena polipeptídica. Las dos conformaciones no se pueden interconvertir por giro respecto al enlace peptídico, una vez formado. La conformación cis es menos favorable que la conformación trans, que es
extendida debido a impedimentos estéricos entre las cadenas laterales unidas a los dos
átomos de carbono a. En consecuencia, casi todos los grupos peptídicos en las proteí-
nas tienen la conformación trans.

La hélice a:

Una hélice a puede ser una rosca izquierda o derecha. Las hélices a que se encuentran en las proteínas casi siempre son derecha. Los puentes de hidrógeno entre los residuos de aminoácido tienen estabilidad especial en el interior hidrofóbico de una proteína, donde las moléculas de agua no entran y en consecuencia no pueden competir en la formación de puentes. En una hélice a, todos los grupos carbonilo apuntan hacia el C-terminal. Ya que cada grupo peptídico es polar y todos los puentes de hidrógeno apuntan en la misma dirección, toda la hélice es un dipolo con un N-terminal positivo y un C-terminal negativo.

Hebras b y láminas b:

La otra estructura secundaria común se llama estructura b, una clase que incluye a hebras b y láminas b. Las hebras B son partes de la cadena polipeptídica que se encuentran casi totalmente extendidas. Cada residuo en una hebra b ocupa de 0.32 a 0.34 nm de la longitud total, en contraste con la espiral compacta de una hélice a, donde cada residuo corresponde a 0.15 nm de la longitud general. Cuando se ordenan varias hebras b lado a lado forman láminas B. Las hebras b en una lámina pueden ser paralelas (con la misma dirección de N a C-terminal) o antiparalelas (con direcciones opuestas de N a C-terminal).

Cuando las hebras b son antiparalelas, los puentes de hidrógeno son casi perpendiculares a las cadenas extendidas del polipéptido. Nótese que en la lámina b antiparalela los átomos de oxígeno carbonílico y los de hidrógeno de amida de un residuo forman puentes de hidrógeno con el hidrógeno de amida y el oxígeno carbonílico de un
solo residuo en la otra hebra.

Las láminas paralelas son menos estables que las antiparalelas, quizá porque los puentes de hidrógeno están distorsionados en el ordenamiento paralelo. A veces, a la lámina b se le llama lámina B plegada ya que los grupos peptídicos planos se encuentran entre sí formando ángulos como en el plisado de un acordeón.

Asas y giros:

Las asas y los giros unen a hélices a y hebras b y permiten que la cadena de polipéptido se doble sobre sí misma para producir la forma tridimensional compacta que se ve en la estructura nativa. Las asas contienen con frecuencia residuos hidrofílicos y se suelen encontrar en las superficies de las proteínas, donde están expuestas al solvente y forman puentes de hidrógeno con el agua. Las asas que sólo contienen pocos (hasta cinco) residuos se llaman giros si causan un cambio abrupto en la dirección de una cadena de polipéptidos. Los tipos más comunes de giros bruscos se llaman giros inversos o giros B porque con frecuencia conectan hebras b antiparalelas diferentes. Hay dos tipos comunes de giro b que se designan tipo I y tipo II. Ambos contienen cuatro residuos de aminoácidos y los estabilizan puentes de hidrógeno entre el oxígeno carbonílico del primer residuo y el hidrógeno de amida del cuarto residuo. Giro tipo I. La estructura se halla estabilizada por un puente de hidrógeno entre el oxígeno carbonílico del primer residuo N-terminal (Phe) y el hidrógeno de amida del cuarto residuo (Gly). Obsérvese el residuo de prolina en la posición n + 1.
Giro tipo II. También está estabilizado por un puente de hidrógeno entre el oxígeno carbonílico del primer residuo N-terminal (Val) y el hidrógeno de amida del cuarto residuo (Asn).

Estructura terciaria de las proteínas:

Describe la cadena polipetídica totalmente plegada y compactada (estructura tridimensional del polipéptido). Una propiedad importante de la estructura terciaria es que los residuos de aminoácidos alejados en la estructura primaria se acercan entre sí y permiten interacciones entre sus cadenas laterales. Mientras que la estructura secundaria está estabilizada por puentes de hidrógeno entre los hidrógenos de amida y oxígenos carbonílicos de la columna vertebral del polipéptido, la estructura terciaria se halla estabilizada en especial por interacciones no covalentes.

Estructuras supersecundarias:
Las estructuras supersecundarias, o motivos, son combinaciones reconocibles de hélices a, hebras b y giros que aparecen en diversas proteínas. A veces los motivos se relacionan con determinada función, aunque los motivos de estructura similar pueden tener funciones distintas en proteínas diferentes.

 

Dominios
Hay muchas proteínas que están formadas por varias unidades compactas, discretas,
plegadas en forma independiente llamadas dominios. Los dominios pueden consistir en
combinaciones de motivos. El tamaño de un dominio varía desde unos 25 a 30 residuos
de aminoácidos hasta más de 300. Los dominios
están unidos por asas, pero también se unen entre sí mediante interacciones débiles formadas por las cadenas laterales de aminoácidos en la superficie de cada dominio.

Estructura y función de los dominios:
Es compleja la relación entre estructura y función de un dominio. Con frecuencia, un solo dominio tiene determinada función, como por ejemplo unirse a pequeñas moléculas o catalizar una sola reacción. En las enzimas multifuncionales, cada actividad catalítica puede estar asociada con uno de varios dominios presentes en una sola cadena polipeptídica. Las formas únicas de las proteínas, con sus penetraciones, interfases entre dominios y otras grietas les permiten efectuar funciones dinámicas al unirse con otras moléculas en forma selectiva y transitoria.

Estructura cuaternaria:

Se refiere a la organización y el reordenamiento de las subunidades en una proteína con múltiples sub-unidades. Cada subunidad es una cadena polipeptídica aparte. Los cambios en el ambiente o los tratamientos químicos pueden alterar la conformación nativa de una proteína con la pérdida concomitante de su actividad biológica. Esa alteración se llama desnaturalización. La cantidad de energía necesaria para causar la desnaturalización es pequeña, con frecuencia, quizá la equivalente a la que se necesita para alterar tres o cuatro puentes de hidrógeno. 

Aminoácidos

Los aminoácidos son compuestos orgánicos que se combinan para formar proteínas. Los aminoácidos y las proteínas son los pilares fundamentales de la vida. Es una molécula orgánica con un grupo amino (-NH₂) y un grupo carboxilo (-COOH). Se pueden dividir en 20 aminoácidos.

En la siguiente tabla se presentan el nombre de los 20 aminoácidos, con sus abreviaturas de tres y una letra:

Estructura de los 20 aminoácidos:

Clasificación de los aminoácidos:

Los aminoácidos se clasifican en: Alifáticos, Polares sin carga (neutros), Átomos de Azufre, Aromáticos, Básicos (carga positiva), Básicos (carga negativa).

Los aminoácidos según su clasificación se pueden agrupar de la siguiente manera:

Ionización de los aminoácidos:

Las propiedades físicas de los aminoácidos reciben influencias de los estados iónicos de los grupos a-carboxilo y a-amino y de todos los grupos ionizables que haya en las cadenas laterales. Cada grupo ionizable guarda relación con un valor específico de pKa, que corresponde al pH al que son iguales las concentraciones de las formas protonada y no protonada. Cuando el pH de la solución es menor que el pKa, predomina la forma protonada y el aminoácido es entonces un ácido real, capaz de donar un protón. Cuando el pH de la solución es mayor que el pKa del grupo ionizable, la forma no protonada de ese grupo predomina, y el aminoácido existe en forma de base conjugada, que es aceptora de protones. Cada aminoácido tiene al menos dos valores de pKa que corresponden a la ionización de los grupos a-carboxilo y a-amino. Los estados iónicos de las cadenas laterales de los aminoácidos influyen sobre las estructuras tridimensionales de las proteínas.

	Valores del pKa
Aminoácido	Grupo amino	Grupo  ácido	Cadena lateral
Alanina	9.9	2.4
Valina	9.7	2.3
Leucina	9.7	2.3
Isoleucina	9.8	2.3
Prolina	10.6	2.0
Triptófano	9.4	2.5
Fenilalanina	9.3	2.2
Metionina	9.3	2.1
Glicina	9.8	2.4
Serina	9.2	2.2
Treonina	9.1	2.1
Cisteína	10.7	1.9	8.4
Tirosina	9.2	2.2	10.5
Asparagina	8.7	2.1
Glutamina	9.1	2.2
Acido Aspártico	9.9	2.0	3.9
Acido Glutámico	9.5	2.1	4.1
Lisina	9.1	2.2	10.5
Histidina	9.3	1.8	12.5
Arginina	9.0	1.8	6.0

Los valores de pKa de los aminoácidos se determinan con curvas de titulación. El pKa de un grupo ionizable corresponde a un punto medio en su curva de titulación. Es el pH al cual la concentración de la forma ácida (donador de protones) es exactamente igual a la concentración de su base conjugada (aceptor de protones).

La característica más llamativa de los aminoácidos (AA) es la existencia en una misma molécula de grupos ácidos (capaces de ceder H⁺) y grupos básicos (capaces de captar H⁺). Por lo tanto, en medio ácido se comportan como bases, y en medio básico se comportan como ácidos. Las moléculas que presentan esta característica se dice que son anfóteros o anfolitos.

Los grupos ácidos y básicos pueden neutralizarse mutuamente, constituyendo una sal interna formada por un ión híbrido (carga positiva y carga negativa), que se llama zwitterión.

Si consideramos un AA sencillo, éste puede adoptar tres formas iónicas diferentes:

El primer grupo que se disocia es el carboxilo (pK1 = 2,22). Por la proximidad del grupo NH3+, el COOH se comporta como un ácido moderadamente fuerte. Si aplicamos la ecuación de Henderson-Hasselbalch al primer equilibrio de disociación, resulta que a pH fisiológico (7,4), la concentración de la forma catiónica es prácticamente despreciable (una de cada 151.000 moléculas en la forma zwitterión). El segundo grupo en disociarse es el NH3+. Como el pK2 es 9,86, la concentración de la forma aniónica es muy pequeña en comparación con la forma zwitterión (1 molécula en forma aniónica por cada 300 en forma zwitteriónica). El AA se comporta a pH fisiológico como un ácido débil que está disociado al 0,35%.

Existe un pH para el cual la carga eléctrica media de las moléculas es cero. Este pH se llama punto isoeléctrico (pI). El pI es el pH en el que la molécula se disocia por igual en ambos sentidos, y como equidista de los dos valores de pK, puede obtenerse por su semisuma:

Unión de aminoácidos por enlaces peptídicos en las proteínas:
La secuencia lineal de aminoácidos en una cadena polipeptídica se llama estructura primaria de una proteína. A los niveles más altos de estructura se les llaman estructura secundaria: arreglo espacial local de los átomos de la cadena del polipéptido (sin tomar en cuenta la cadena lateral), terciaria: estructura tridimensional de todo el polipéptido y  cuaternaria: arreglo espacial de las subunidades de proteínas compuestas por múltiples polipéptidos.

El enlace que se forma entre los aminoácidos es un enlace de amida y se llama enlace peptídico, o enlace de péptido. Esta unión se puede concebir como el resultado de una condensación simple del grupo carboxilo a de un aminoácido con el grupo amino a del otro. A diferencia de los grupos carboxilo y amino de los aminoácidos libres en solución, los grupos que intervienen en los enlaces peptídicos no tienen cargas iónicas.
Las mitades de aminoácido unidas en una cadena polipeptídica se llaman residuos de aminoácido. Los nombres de los residuos se forman sustituyendo la terminación –ina o -ato por -ilo (o -il, en nombres compuestos). La terminación ilo indica que el residuo es una unidad de acilo (estructura que carece del hidroxilo del grupo carboxilo).

Técnicas de purificación de las proteínas:

Es una serie de procesos que permiten aislar un sólo tipo de proteína de una mezcla compleja. Se pueden aplicar pocas técnicas analíticas en forma directa a las mezclas crudas de proteínas celulares porque contienen cientos (o miles) de proteínas diferentes. Los pasos de purificación son distintos para cada proteína. Se determinan probando con varias técnicas distintas hasta que se desarrolla un procedimiento que produce en forma repetida proteína altamente purificada y que conserva su actividad biológica. Los pasos de purificación suelen aprovechar pequeñas diferencias en las solubilidades, cargas netas, tamaños y especificidades de unión de las proteínas. La mayor parte de las técnicas de purificación se lleva a cabo entre 0 y 4°C para minimizar los procesos dependientes de la temperatura, como la degradación y la desnaturalización (desdoblado) de la proteína. El primer paso en la purificación de una proteína es preparar una solución de proteínas. El siguiente paso de la purificación es, con frecuencia, una relativamente separación cruda, o fraccionamiento, procedimiento que aprovecha las distintas solubilidades de las proteínas en soluciones salinas. Ser reemplazados por los solutos de la solución amortiguadora. A continuación se puede usar la cromatografía en columna para fraccionar la mezcla de proteínas que resta después de la precipitación con sulfato de amonio y la diálisis. Una columna cilíndrica se llena con un material insoluble, como fibras de celulosa sustituida o esferillas de material sintético. La mezcla de proteínas se agrega a la columna y se lava haciendo pasar por la matriz de material insoluble un solvente. A medida que el solvente fluye por la columna, el eluido (que es el líquido que sale por el fondo de la columna) se recolecta en muchas fracciones. Las técnicas cromatográficas se clasifican de acuerdo con el tipo de matriz. En la cromatografía de intercambio iónico la matriz tiene cargas positivas (resinas de intercambio de aniones) o cargas negativas (resinas de intercambio de cationes). La cromatografía por filtración en gel separa a las proteínas con base en su tamaño molecular. El gel es una matriz de esferillas porosas. La cromatografía de afinidad es el tipo de cromatografía en columna más selectivo. Se basa en interacciones específicas de unión entre la proteína deseada y alguna otra molécula enlazada en forma covalente a la matriz de la columna.

Técnicas analíticas:

Las proteínas pueden separarse y caracterizarse por: electroforesis es el desplazamiento de la proteína cargada en un campo eléctrico (gel de poliacrilamida Con SDS, dodecil sulfato sódico).

La espectrometría de masas, como indica el nombre, es una técnica que determina la masa de una molécula. El tipo más sencillo de espectrómetro de masas mide el tiempo que tarda una molécula cargada, en fase gaseosa, para trasladarse desde su punto de inyección hasta un detector sensible. Ese tiempo depende de la carga de una molécula y de su masa, y el resultado se maneja como relación de masa/carga.

En la espectrometría de masas por electroaspersión, la solución de proteína se bombea a través de una aguja metálica, a alto voltaje, para crear diminutas gotitas. 

Agua

Importancia del agua:

El agua es el líquido más abundante de la corteza y uno de los pocos líquidos naturales. Es esencial en los seres vivos. El agua es el componente más abundante en los medios orgánicos, los seres vivos contienen por término medio un setenta por ciento de agua.

 El agua en los seres vivos se encuentra tanto intra como extracelularmente. El agua intracelular es la que está en el interior de las células representa 2/3. El agua extracelular es la que está bañando las células o circulando en forma de sangre, linfa, savia, etc.

Es el componente químico predominante de los organismos vivos.

Presenta singulares propiedades físicas: disuelve una gran cantidad de moléculas orgánicas e inorgánicas, capacidad para formar enlaces de hidrógeno, excelente nucléofilo, es un reactivo o un producto en muchas reacciones metabólicas.

Estructura molecular del agua:

La molécula de agua (H2O) tiene forma de V y el ángulo entre los dos enlaces covalentes O—H es de 104.5°. Algunas propiedades importantes del agua se deben a la forma angulada y a los enlaces intermoleculares que puede formar. El ángulo del enlace H—O-H en el agua es de 104.5°, pero si los orbitales electrónicos apuntaran en realidad a las cuatro esquinas de un tetraedro el ángulo sería de 109.5°. La explicación normal de esta diferencia es que existe una fuerte repulsión entre pares de electrones solitarios y esa repulsión trata de unir los enlaces covalentes, con reducción del ángulo de 109.5° a 104.5°.

El agua es un solvente excelente:

A.      Sustancias iónicas y polares se disuelven en agua: El agua puede interactuar y disolver otros compuestos polares y compuestos que se ionizan. La ionización se relaciona con la ganancia o pérdida de un electrón. Las moléculas que se pueden
disociar y formar iones se llaman electrólitos. Las sustancias que se disuelven con facilidad en agua se llaman hidrofílicas o amantes del agua.

B.      Concentraciones celulares y difusión: El comportamiento de los solutos en el citoplasma es distinto del que tienen en una sencilla solución en agua. Una de las diferencias más importantes es la reducción de la velocidad de difusión dentro de las células.

Hay tres razones por las que los solutos se disuelven con más lentitud en las células.
1. La viscosidad del citoplasma es mayor que la del agua, lo que se debe a la
presencia de numerosos solutos, como los azúcares. De acuerdo con mediciones recientes parece que la viscosidad del citoplasma sólo es un poco mayor que la del agua, aun en los organelos empacados densamente.
2. Las moléculas con carga se enlazan momentáneamente entre sí dentro de las
células y ello restringe su movilidad. Dichas consecuencias de la unión ejercen un efecto pequeño, pero apreciable, sobre las tasas de difusión.
3. Los choques con moléculas de agua inhiben la difusión a causa de un efecto
que se denomina hacinamiento molecular. Es la principal razón por la que se
desacelera la difusión en el citoplasma.

C.      Presión osmótica: Si una membrana permeable al solvente separa a dos soluciones que contienen concentraciones distintas de sustancias disueltas, o solutos, las moléculas del solvente se difundirán desde la solución menos concentrada hacia la más concentrada en un proceso llamado ósmosis.  La presión necesaria para evitar este flujo de solvente se llama presión osmótica. La presión osmótica de una solución depende de la concentración molar total del soluto y no de su naturaleza química.

Ionización del agua: Una de las propiedades importantes del agua es su pequeña tendencia a ionizarse. El agua pura no está formada sólo por H2O, sino también por una baja concentración de iones de hidronio y una concentración igual de iones de hidróxido. Los iones hidronio e hidróxido se forman por un ataque nucleofílico del oxígeno contra uno de los protones en una molécula adyacente de agua. La reacción de ionización es una reacción reversible típica. Las reacciones de protonación y desprotonación son muy rápidas. Los iones hidróxido tienen corta duración en el agua, al igual que los iones hidronio. Los iones hidróxido pueden aceptar un protón y convertirse de nuevo en moléculas de agua. A los aceptores de protones se les llama bases. La ionización del agua se puede analizar cuantitativamente. Recuérdese que las
concentraciones de reactivos y productos en una reacción deben llegar al equilibrio. La
relación de esas concentraciones define a la constante de equilibrio (Keq). En el caso de la ionización del agua.                                                                        

Escala de pH: Existen varios procesos bioquímicos como el transporte de oxígeno en la sangre, la catálisis de reacciones con enzimas y la generación de energía metabólica durante la respiración o la fotosíntesis que están muy influidos por la concentración de protones. Aunque la concentración de H (o H3O) en las células es pequeña en relación con la concentración del agua, el intervalo de [H] en soluciones acuosas es enorme, por lo que conviene usar una cantidad logarítmica llamada pH como medida de la concentración de H. El pH se define como el logaritmo negativo de la concentración de H:

Constantes de disociación de ácidos débiles:

Los ácidos y bases que se disocian por completo en agua, como el ácido clorhídrico y el hidróxido de sodio, se llaman ácidos fuertes y bases fuertes. Hay muchos otros ácidos y bases, como por ejemplo los aminoácidos que forman las proteínas y las purinas y pirimidinas del ADN y ARN, que no se disocian por completo en el agua. La constante de equilibrio para la disociación de un protón de un ácido en agua se
llama constante de disociación del ácido, Ka. Cuando la reacción llega al equilibrio, lo
que sucede con mucha rapidez, la constante de disociación del ácido es igual a la concentración de los productos dividida entre la concentración de los reactivos.

Ecuación de Henderson-Hasselbalch:

Define al pH de una solución en función del pKa del ácido débil en el par ácido-base, y del logaritmo de la relación de las concentraciones de la especie disociada (base conjugada) entre la especie protonada (ácido débil). Nótese que mientras mayor sea la concentración del aceptador de protón (base conjugada) en relación con la del donador de protón (ácido débil) el pH será mayor.

La ecuación de Henderson-Hasselbalch se usa para calcular el pH final de una solución de ácido débil, una vez que la reacción de disociación llega al equilibrio.

Curva de titulación:

Los valores de pKa de los ácidos débiles se determinan por titulación.
Ejemplo se titula una solución de ácido acético agregando pequeñas alícuotas de una base fuerte de concentración conocida. Se mide el pH de la solución y se grafica en función de la cantidad de equivalentes molares de base fuerte agregados durante la titulación. Cuando se ha titulado el ácido con la mitad de un equivalente de base, la concentración del ácido acético no disociado es exactamente igual a la concentración del anión acetato.

Los amortiguadores (también llamados disoluciones amortiguadoras, sistemas tampón o buffers) son aquellas disoluciones cuya concentración de protones apenas varía al añadir ácidos o bases fuertes.

Región tampón: es la región de la curva donde existe una mezcla en concentraciones relativamente elevadas del ácido débil y su base conjugada.

Bioquímica: Generalidades

La bioquímica es el estudio de las moléculas y las reacciones químicas de la vida. Es la disciplina que emplea los principios y el lenguaje de la química a fin de explicar la biología a nivel molecular. Estudia los elementos que forman parte de la naturaleza de los seres vivos. Dentro de los elementos podemos mencionar que existen seis elementos no metálicos oxígeno, carbono, hidrógeno, nitrógeno, fósforo y azufre que representan más de 97% del peso de la mayoría de los organismos. Todos estos elementos pueden formar enlaces covalentes estables.

Los tipos de compuestos orgánicos que se encuentran comúnmente en la bioquímica los cuales son: alcohol, aldehído, cetona, acido carboxílico, tiol (sulfhidrilo) y aminas (primaria, secundaria y terciarias).

Las reacciones bioquímicas incluyen uniones químicas específicas o partes de moléculas denominadas grupos funcionales, estos son: hidroxilo, acido carbonilo, carboxilato, amino fosfato, fosforilo.

Algunos tipos de enlaces presentes en los derivados de compuestos son: éster, éter, amida, éster fosfato, fosfoanhidrido.

v  Muchas macromoléculas importantes son polímeros: Las macromoléculas biológicas forman un polímero creado mediante la unión de muchas moléculas orgánicas más pequeñas, o monómeros, por medio de condensaciones (la remoción de los elementos de lagua). Cada monómero incorporado a una cadena macromolecular se denomina residuo. Las macromoléculas se clasifican en: Proteínas, polisacáridos, Ácidos nucleicos  y lípidos.

v  Células

Es la unidad básica de la vida. Todos los organismos son unicelulares o están compuestos por muchas células.  Las células existen en una variedad extraordinaria de tamaños y formas, pero todas se pueden clasificar cómo: eucarióticas o procarióticas. Las células procariotas son  células sin núcleo celular definido, es decir, cuyo material genético se encuentra disperso en el citoplasma. Las células eucariotas son células con un núcleo celular delimitado dentro de una doble capa lipídica.